Группа российских ученых из Института биоорганической химии РАН (ИБХ РАН) совместно с красноярским Институтом биофизики СО РАН (ИБФ СО РАН) исследовала природу люминесцентного свечения сибирского червя Fridericia heliota и установила, что причиной свечения является ряд природных аналогов люциферина, о чем сообщается в статье, вышедшей 4 февраля 2015 года в журнале Chemistry — A European Journal.

Исследования люминесценции живых организмов, так называемого «холодного света», начались еще в 19 веке. В конце восьмидесятых Валентин Петушков, будучи студентом и работая на биостанции Красноярского Университета, обратил внимание на светящиеся точки в следах от обуви на земле. Он заметил, что голубоватый свет исходил от небольших червей. Эта история получила продолжение, когда Валентин Петушков, став в 2003 году сотрудником лаборатории фотобиологии ИБФ СО РАН, вернулся на биостанцию, отобрал материал для исследований и провел первые исследования свойств биолюминесцентной системы Fridericia heliota.

Всего существует около 30 механизмов биолюминесценции, четыре из которых удалось расшифровать Осаму Симомуре, лауреату Нобелевской премии по химии 2008 года. На данный момент известно уже шесть механизмов, одним из которых является окисление люциферина с помощью фермента люциферазы и выделением в результате этой реакции энергии в виде света. Люциферины были найдены у бактерий, светлячков, мелких морских ракообразных, глубоководных рыб. Последний, восьмой вид люциферина был выделен из червя Fridericia heliota и расшифрован совместными усилиями ученых из ИБХ РАН и ИБФ СО РАН.

Ученые под руководством к.х.н., с.н.с. ИБХ РАН Ильи Ямпольского, выделили из тела червя несколько микрограммов люциферина, а также обнаружили ряд аналогов люциферина, названных соответственно AsLn5, AsLn7, AsLn11 и AsLn12. Все они представляют собой необычные пептиды, построенные комбинацией остатков модифицированного тирозина (так называемые CompX и CompY) и γ-аминомасляной кислоты, треонина, гомоаргинина либо несимметричного N,N-диметиларгинина.

Рис. 1. Структуры люциферина Fridericia he...

Рис. 1. Структуры люциферина Fridericia heliota и его аналогов с ядром CompX (выделено зеленым) и CompY (выделено голубым).

Цвет свечения химического вещества зависит от наличия в нем специфической группы атомов, которую называют хромофором. В люциферине Fridericia heliota хромофором является модифицированное тирозиновое ядро, названное авторами работы CompX (см. Рис. 1). Анализ ЯМР и УФ спектров (см. Рис. 2) аналогов люциферина показал, что в одном из них — AsLn7 — такой же хромофор, а в трех других хромофор отличается. Новый хромофор по аналогии с уже известным CompX назвали CompY.

Рис. 2 Спектры УФ соединений AsLn5, AsLn7,...

Рис. 2 Спектры УФ соединений AsLn5, AsLn7, AsLn11, AsLn12 в сравнении c люциферином Fridericia.

Строение пептидов AsLn5, AsLn7, AsLn11 и AsLn12 очень необычно для наземных животных. Интересно, что фрагмент CompX уникален для червей F. heliota, в то время как CompY, отличающийся от CompX отсутствием карбоксильной группы в ароматическом ядре, был зафиксирован как структурный фрагмент веществ, выделяемых из асцидий (по версии некоторых ученых асцидии дали начало ветви хордовых животных).

Открытие механизма биосинтеза люциферина даст ключ к пониманию всего процесса биолюминесценции. В данный момент ученые затрудняются ответить на вопрос, синтезируется ли он самим червем или попадает внутрь с пищей. Возможно, люциферин последовательно «собирается» в организме червяка из аминокислот с помощью ферментов — и эту точку зрения подтверждает структура AsLn7. Однако возможно, что люциферин получается из AsLn12 последовательным карбоксилированием и замещением гуанидинового фрагмента на оксалат. Какая из гипотез подтвердится, покажут последущие исследования.

Полная версия этого пресс-релиза опубликована на сайте ИБХ РАН.